La plupart des pathologies, trouvent leur origine dans l'altération structurale et fonctionnelle de protéines d'intérêts. L'agrégation, la glycation et l'oxydation constituent ces principaux types de modification protéique observée dans de nombreuses maladies telles que le diabète, l'athérosclérose ou Alzheimer. Généralement, l'altération des activités biologiques de ces protéines est corrélée avec ses changements conformationnels. L'albumine, la protéine circulante la plus abondante constituant le plus important antioxydant du plasma sanguin est susceptible d'être exposée à un stress glycoxydant accru, et aboutir à la formation d'AGEs dont les effets sont néfastes au niveau physiologique. Dans cette étude, l'effet de trois types d'altérations (l'agrégation, la glycation et l'oxydation), sur la structure, le statut redox et l'activité antioxydante de l'albumine ont été évalué. Les résultats mettent en avant l'importance de la structure native de la sérum albumine sur l'intégrité de ses fonctions biologiques, en particulier sur son activité antioxydante. L'étude apporte un nouvel éclairage sur l'implication de l'albumine altérée dans les désordres métaboliques tels que le diabète.
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