Mon travail de thèse s'articule autour de l'étude d'une protéine-kinase bactérienne d'un nouveau genre, l'HPr Kinase/Phosphorylase (HPrK/P). Cette enzyme bifonctionnelle régule chez les bactéries à Gram positif la répression catabolique du carbone, qui permet aux bactéries de s'adapter rapidement à la disponibilité en source de carbone. HPrK/P ne présente aucune similarité structurale avec les protéine-kinases eucaryotes. Elle phosphoryle la serine 46 des protéines HPr et Crh, qui activent alors le régulateur transcriptionnel CcpA. La conformation phosphorylase de l'enzyme est connue depuis 2001. Lors de ma thèse, l'étude cristallographique du mutant V267F du domaine catalytique de l'HPrK/P de L. casei a permis de résoudre sa conformation kinase. L'analyse structurale des interactions entre CcpA et les formes phosphorylées de HPr et Crh a également été réalisée. Enfin, j'ai étudié les protéines Fap7 et YFH7 de S. cerevisiae dans le cadre d'un projet d'analyse systématique des protéines à P-loop de fonction inconnue chez la levure.
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