Les systèmes de défenses employés par les microorganismes face à un stress oxydant reposent essentiellement sur l'expression d'enzymes capables de dégrader les espèces réactives de l'oxygène comme le peroxyde d'hydrogène, le radical anion superoxyde et le radical hydroxyle. Les travaux présentés dans ce manuscrit rapportent les études structurales menées sur la protéine PerR par cristallographie aux rayons X et par spectroscopie d'absorption des rayons X. Les différentes structures résolues au cours de ce travail (l'apoprotéine, les formes active et inactive de la protéine) permettent de mieux comprendre le mécanisme de régulation des gènes par la protéine PerR. Le mécanisme d'activation de PerR fait intervenir un résidu histidine qui est oxydé en 2-oxo-histidine. Cette oxydation est catalysée par le métal de régulation (Fe2+). Les quatre cystéines de la protéine coordinent l'ion zinc et ne participent pas à la détection du peroxyde. La structure de la forme oxydée de la protéine est également présentée : cette structure met en évidence, pour la première fois dans la PDB, une 2-oxo-histidine dans une structure cristallographique.
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